По сообщению Bloomberg, со ссылкой на исследование, опубликованное журналом PLoS One, «болезнь Альцгеймера поглощает головной мозг, как яд реку».

Благодаря генной инженерии исследователи создали линию трансгенных мышей с содержанием аномального белка тау, синтезирующийся у людей с болезнью Альцгеймера. Данный белок — один из двух концентрируемых в тканях мозга атипично свернутых белков (2-ой подобный — бета-амилоид). Тау-белок у выведенных мышей стал производиться в нижней части гиппокампа, в участке, который называется энторинальной корой. Для индуцирования синтеза тау-белка конкретно в данном участке исследователи использовали специфическую активацию гена, отвечающего за его синтез.

В энторинальной коре происходит отмирание мозговых клеток у страдающих синдромом Альцгеймера. Нетипично свернутый белок тау способствует образованию нейрофибрилярных клубков, препятствующих питанию нейронов.

В течение 22 месяцев специалисты производили анализ распределения аномального тау-белка человека в мозге лабораторных мышей, с помощью меченых антител. Со временем в клетках энторинальной коры появляются нейрофибрилярные клубки тау-белка. Но атипичный тау-белок выявляется и за пределами этого участка, причем тем дальше, чем больше времени прошло с момента начала эксперимента.

Из-за того, что клетки не в энторинальной коре вырабатывать человеческий белок тау не могут, единственный возможный путь его распределения в других участках, по мнению исследователей, передача от нейрона к нейрону неверно свернутого белка.

Болезнь Альцгеймера провоцирует концентрацию клубков тау-белка внутри нейронов, скопление белков бета-амилоидов располагается на поверхности нервных клеток. Взаимосвязь этих двух явлений в данное время не установлена. По разъяснениям ведущего автора статьи в PLoS One Карена Даффа, профессора-патолога Медцентра Колумбийского университета, высокий уровень бета-амилоида позволяет предсказывать вероятность возникновения заболевания, а число клубков тау-белка, обнаруживаемое посмертно, коррелирует со степенью приобретенного слабоумия.

Белок тау участвует в формировании других форм деменции, таких как лобно-височная, болезнь Паркинсона и синдром Леви. По высказыванию Карен Дафф, определение пути белка тау в мозге в перспективе сможет помочь в усовершенствовании подходов в лечении данных заболеваний. Она считает, если ученые смогут понять, каким образом прекратить расширение белка тау, то он сможет стать «интервенционной точкой’ для профилактики развития деменции.

Конкретный механизм передачи от нейрона к нейрону атипично свернутого белка тау в данный момент не выяснен. The Wall Street Journal, приводя цитату автора исследования, продемонстрировавшего идентичные результаты, Бредли Хаймана (университет Гарварда), который предположил, что не укладывающийся в норму белок, выработанный одним нейроном, представляет собой матрицу для неправильного свертывания нормальных тау-белков остальных нейронов. Затем все происходит по цепной реакции.

С результаты работы Хаймана можно ознакомиться в статье, которая принята к публикации изданием Neuron.

Следующая новость: Работа полезного компонента красного вина трактована по-новому
Предыдущая новость: Для профилактики пролежней разработаны электронные трусы