Ученые предположили механизм распространения «заразного» белка синдрома Альцгеймера

По сообщению Bloomberg, со ссылкой на исследование, опубликованное журналом PLoS One, «болезнь Альцгеймера поглощает головной мозг, как яд реку».

Благодаря генной инженерии исследователи создали линию трансгенных мышей с содержанием аномального белка тау, синтезирующийся у людей с болезнью Альцгеймера. Данный белок — один из двух концентрируемых в тканях мозга атипично свернутых белков (2-ой подобный — бета-амилоид). Тау-белок у выведенных мышей стал производиться в нижней части гиппокампа, в участке, который называется энторинальной корой. Для индуцирования синтеза тау-белка конкретно в данном участке исследователи использовали специфическую активацию гена, отвечающего за его синтез.

В энторинальной коре происходит отмирание мозговых клеток у страдающих синдромом Альцгеймера. Нетипично свернутый белок тау способствует образованию нейрофибрилярных клубков, препятствующих питанию нейронов.

В течение 22 месяцев специалисты производили анализ распределения аномального тау-белка человека в мозге лабораторных мышей, с помощью меченых антител. Со временем в клетках энторинальной коры появляются нейрофибрилярные клубки тау-белка. Но атипичный тау-белок выявляется и за пределами этого участка, причем тем дальше, чем больше времени прошло с момента начала эксперимента.

Из-за того, что клетки не в энторинальной коре вырабатывать человеческий белок тау не могут, единственный возможный путь его распределения в других участках, по мнению исследователей, передача от нейрона к нейрону неверно свернутого белка.

Болезнь Альцгеймера провоцирует концентрацию клубков тау-белка внутри нейронов, скопление белков бета-амилоидов располагается на поверхности нервных клеток. Взаимосвязь этих двух явлений в данное время не установлена. По разъяснениям ведущего автора статьи в PLoS One Карена Даффа, профессора-патолога Медцентра Колумбийского университета, высокий уровень бета-амилоида позволяет предсказывать вероятность возникновения заболевания, а число клубков тау-белка, обнаруживаемое посмертно, коррелирует со степенью приобретенного слабоумия.

Белок тау участвует в формировании других форм деменции, таких как лобно-височная, болезнь Паркинсона и синдром Леви. По высказыванию Карен Дафф, определение пути белка тау в мозге в перспективе сможет помочь в усовершенствовании подходов в лечении данных заболеваний. Она считает, если ученые смогут понять, каким образом прекратить расширение белка тау, то он сможет стать «интервенционной точкой’ для профилактики развития деменции.

Конкретный механизм передачи от нейрона к нейрону атипично свернутого белка тау в данный момент не выяснен. The Wall Street Journal, приводя цитату автора исследования, продемонстрировавшего идентичные результаты, Бредли Хаймана (университет Гарварда), который предположил, что не укладывающийся в норму белок, выработанный одним нейроном, представляет собой матрицу для неправильного свертывания нормальных тау-белков остальных нейронов. Затем все происходит по цепной реакции.

С результаты работы Хаймана можно ознакомиться в статье, которая принята к публикации изданием Neuron.